Noggin是一种骨形态发生蛋白(BMP)拮抗剂,在一些具有诱导作用的细胞(Spemann's organizer)中表达。它抑制TGF-β家族的配体,阻止它们与相应的受体结合。Noggin最初是作为BMP-4拮抗剂被发现的,后来被证明可以调节其他BMP蛋白(BMP-2、7、13和14)的活性。Noggin在脊椎动物中高度保守,成熟的人Noggin与小鼠、大鼠、牛、马和鸡Noggin的氨基酸序列同源性分别为99%、99%、98%、97%和89%。分泌的noggin蛋白在发育过程中调节骨形态发生蛋白的活性。骨形态发生蛋白信号拮抗剂Noggin在前列腺癌骨转移中的发挥作用。骨诱导肿瘤细胞系缺乏BMP拮抗剂noggin的表达是其骨转移诱导成骨细胞反应的决定因素。相反,溶骨的肿瘤来源的细胞系结构性地表达noggin。
FGF basic,又称FGF-2和HBGF-2,是FGF家族中的一员,具有35-60%的氨基酸保守性。人酸性成纤维细胞生长因子(FGF acidic)的氨基酸序列与碱性成纤维细胞生长因子(FGF basic)有54%的同源性,与其他人成纤维细胞生长因子有17%-33%的同源性。它与牛、小鼠、猪和大鼠成纤维细胞生长因子的氨基酸序列同源性分别为92%、96%、96%和96%,并具有相当大的物种交叉反应能力。交替剪接产生截断的人酸性成纤维细胞生长因子异构体,它由分子的40%的N末端组成,起着受体拮抗剂的作用。雄激素和成纤维细胞生长因子2的作用可被特异性抗成纤维细胞生长因子2免疫球蛋白G或苏拉明( suramin)部分逆转,后者可抑制成纤维细胞生长因子与其高亲和力受体的结合。此外,碱性成纤维细胞生长因子经常用于细胞培养液的关键成分,例如,人胚胎干细胞培养液,无血清培养系统。
人KGF-1又称成纤维细胞生长因子-7 (FGF-7),由FGF7 基因编码。成熟的人KGF具有跨物种活性,与牛、马、羊和犬的氨基酸序列同源性为98%,与小鼠和猪的同源性为96%,与大鼠KGF的同源性为92%。FGF-7是成纤维细胞生长因子家族(FGFs)的成员,它与上皮细胞中的特定受体结合。它能促进上皮细胞的增殖、迁移和分化、胚胎发育、免疫重建和创面修复,因此在临床上得到了广泛的应用。
成熟的人FGF-10是一个约20 kDa的蛋白质,在其N-末端(2,3)附近含有一个富含丝氨酸的区域。其氨基酸序列与小鼠和大鼠的同源性分别为93%和96%。FGF-10是一种间质来源的旁分泌生长因子,被认为在胚胎发育过程中起重要作用。FGF-10在脂肪形成中起重要作用,至少部分是通过自分泌/旁分泌机制促进C/EBPβ的表达。在心脏发生过程中,FGF-10在第二心前区表达。FGF10与成纤维细胞生长因子8(FGF-8)一起促进这些心脏前体细胞的增殖,这些细胞形成心脏的动脉极。
白介素6(IL-6)最初被认为是一种B细胞分化因子,现在被认为是一种多功能的细胞因子,调节免疫反应、造血、急性时相反应和炎症。IL-6是一种多效性、α-螺旋、22-28 kDa磷酸化和可变糖基化的细胞因子,在急性期反应、炎症、造血、骨代谢和癌症进展中发挥重要作用。成熟的人IL-6全长183个氨基酸,与小鼠和大鼠IL-6有39%的氨基酸序列同源性。它还会导致骨髓瘤和浆细胞瘤的生长。而且它是一种多效性细胞因子,不仅影响免疫系统,还作用于其他生物系统和各种器官中的许多生理事件。在靶细胞中,IL-6可以通过其受体复合体IL-6Ralpha和gp130同时产生功能不同甚至有时相互矛盾的信号。