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Noggin是一种骨形态发生蛋白（BMP）拮抗剂，在一些具有诱导作用的细胞（Spemann's organizer）中表达。它抑制TGF-β家族的配体，阻止它们与相应的受体结合。Noggin最初是作为BMP-4拮抗剂被发现的，后来被证明可以调节其他BMP蛋白（BMP-2、7、13和14）的活性。Noggin在脊椎动物中高度保守，成熟的人Noggin与小鼠、大鼠、牛、马和鸡Noggin的氨基酸序列同源性分别为99%、99%、98%、97%和89%。分泌的noggin蛋白在发育过程中调节骨形态发生蛋白的活性。骨形态发生蛋白信号拮抗剂Noggin在前列腺癌骨转移中的发挥作用。骨诱导肿瘤细胞系缺乏BMP拮抗剂noggin的表达是其骨转移诱导成骨细胞反应的决定因素。相反，溶骨的肿瘤来源的细胞系结构性地表达noggin。
Noggin是一种骨形态发生蛋白（BMP）拮抗剂，在一些具有诱导作用的细胞（Spemann's organizer）中表达。它抑制TGF-β家族的配体，阻止它们与相应的受体结合。Noggin最初是作为BMP-4拮抗剂被发现的，后来被证明可以调节其他BMP蛋白（BMP-2、7、13和14）的活性。Noggin在脊椎动物中高度保守，成熟的人Noggin与小鼠、大鼠、牛、马和鸡Noggin的氨基酸序列同源性分别为99%、99%、98%、97%和89%。分泌的noggin蛋白在发育过程中调节骨形态发生蛋白的活性。骨形态发生蛋白信号拮抗剂Noggin在前列腺癌骨转移中的发挥作用。骨诱导肿瘤细胞系缺乏BMP拮抗剂noggin的表达是其骨转移诱导成骨细胞反应的决定因素。相反，溶骨的肿瘤来源的细胞系结构性地表达noggin。
Noggin是一种骨形态发生蛋白（BMP）拮抗剂，在一些具有诱导作用的细胞（Spemann's organizer）中表达。它抑制TGF-β家族的配体，阻止它们与相应的受体结合。Noggin最初是作为BMP-4拮抗剂被发现的，后来被证明可以调节其他BMP蛋白（BMP-2、7、13和14）的活性。Noggin在脊椎动物中高度保守，成熟的人Noggin与小鼠、大鼠、牛、马和鸡Noggin的氨基酸序列同源性分别为99%、99%、98%、97%和89%。分泌的noggin蛋白在发育过程中调节骨形态发生蛋白的活性。骨形态发生蛋白信号拮抗剂Noggin在前列腺癌骨转移中的发挥作用。骨诱导肿瘤细胞系缺乏BMP拮抗剂noggin的表达是其骨转移诱导成骨细胞反应的决定因素。相反，溶骨的肿瘤来源的细胞系结构性地表达noggin。
R-Spondin 1（RSPO1)，又称富含半胱氨酸的单一凝血酶原蛋白3，是一种27 kDa的分泌型蛋白，与其他3个R-Spondin家族成员有约40%的氨基酸同源性。所有的R-Spondins都调节Wnt/beta-Catenin信号，但有不同的表达模式。在人类中，R-Spondin 1基因罕见的中断与XX性反转（表型男性）或两性倾向有关，表明R-spondin 1在性别方面的作用。在小鼠中注射重组R-spondin 1可激活beta-Catenin和肠腺上皮细胞的增殖，并改善实验性结肠炎。随着类器官相关领域的扩张，R-Spondin 1作为细胞3D培养的补充因子正受到越来越多的关注。R-spondin 1被广泛应用于构建类器官的细胞培养中，作为促进三维类器官生长和存活的重要成分。
R-Spondin 1（RSPO1)，又称富含半胱氨酸的单一凝血酶原蛋白3，是一种27 kDa的分泌型蛋白，与其他3个R-Spondin家族成员有约40%的氨基酸同源性。所有的R-Spondins都调节Wnt/beta-Catenin信号，但有不同的表达模式。在人类中，R-Spondin 1基因罕见的中断与XX性反转（表型男性）或两性倾向有关，表明R-spondin 1在性别方面的作用。在小鼠中注射重组R-spondin 1可激活beta-Catenin和肠腺上皮细胞的增殖，并改善实验性结肠炎。随着类器官相关领域的扩张，R-Spondin 1作为细胞3D培养的补充因子正受到越来越多的关注。R-spondin 1被广泛应用于构建类器官的细胞培养中，作为促进三维类器官生长和存活的重要成分。
R-Spondin 1（RSPO1)，又称富含半胱氨酸的单一凝血酶原蛋白3，是一种27 kDa的分泌型蛋白，与其他3个R-Spondin家族成员有约40%的氨基酸同源性。所有的R-Spondins都调节Wnt/beta-Catenin信号，但有不同的表达模式。在人类中，R-Spondin 1基因罕见的中断与XX性反转（表型男性）或两性倾向有关，表明R-spondin 1在性别方面的作用。在小鼠中注射重组R-spondin 1可激活beta-Catenin和肠腺上皮细胞的增殖，并改善实验性结肠炎。随着类器官相关领域的扩张，R-Spondin 1作为细胞3D培养的补充因子正受到越来越多的关注。R-spondin 1被广泛应用于构建类器官的细胞培养中，作为促进三维类器官生长和存活的重要成分。
Wnt3a是Wnt家族成员之一，在调节多种细胞功能，包括自我更新、增殖、分化和运动等方面发挥关键作用。Wnt家族由19种人源蛋白组成，包括Wnt1、Wnt2、Wnt2b（Wnt13）、Wnt3、Wnt3a、Wnt4、Wnt5a、Wnt5b、Wnt6、Wnt7a、Wnt7b、Wnt8a、Wnt8b、Wnt9a（Wnt14）、Wnt9b（Wnt14b）、Wnt10a、Wnt10b、Wnt11和Wnt16。这些基因编码富含半胱氨酸的分泌型糖蛋白。Wnt蛋白可以与在自分泌调节中起关键作用的细胞膜受体结合，和/或通过与相邻细胞膜受体结合参与旁分泌修饰。由Wnt基因介导的信号转导通路称为Wnt信号通路。越来越多的证据表明，Wnt3a通过典型的Wnt信号通路可促进或抑制肿瘤进展，事件取决于癌症的类型。此外，Wnt3a信号转导的作用可被多种蛋白质或化学物质抑制。人Wnt-3a与小鼠、牛和犬Wnt-3a的氨基酸同源性为96%，与鸡、非洲爪哇和斑马鱼的同源性分别为89%、86%和84%。Wnt3a与Wnt3具有87%的氨基酸同源度。在胚胎发育过程中，WNT-3a对于海马体的正常发育、前后构型、体节发育和尾芽的形成都是必需的。WNT-3a还促进造血干细胞、神经干细胞和胚胎干细胞的自我更新。
Wnt3a是Wnt家族成员之一，在调节多种细胞功能，包括自我更新、增殖、分化和运动等方面发挥关键作用。Wnt家族由19种人源蛋白组成，包括Wnt1、Wnt2、Wnt2b（Wnt13）、Wnt3、Wnt3a、Wnt4、Wnt5a、Wnt5b、Wnt6、Wnt7a、Wnt7b、Wnt8a、Wnt8b、Wnt9a（Wnt14）、Wnt9b（Wnt14b）、Wnt10a、Wnt10b、Wnt11和Wnt16。这些基因编码富含半胱氨酸的分泌型糖蛋白。Wnt蛋白可以与在自分泌调节中起关键作用的细胞膜受体结合，和/或通过与相邻细胞膜受体结合参与旁分泌修饰。由Wnt基因介导的信号转导通路称为Wnt信号通路。越来越多的证据表明，Wnt3a通过典型的Wnt信号通路可促进或抑制肿瘤进展，事件取决于癌症的类型。此外，Wnt3a信号转导的作用可被多种蛋白质或化学物质抑制。人Wnt-3a与小鼠、牛和犬Wnt-3a的氨基酸同源性为96%，与鸡、非洲爪哇和斑马鱼的同源性分别为89%、86%和84%。Wnt3a与Wnt3具有87%的氨基酸同源度。在胚胎发育过程中，WNT-3a对于海马体的正常发育、前后构型、体节发育和尾芽的形成都是必需的。WNT-3a还促进造血干细胞、神经干细胞和胚胎干细胞的自我更新。
Wnt3a是Wnt家族成员之一，在调节多种细胞功能，包括自我更新、增殖、分化和运动等方面发挥关键作用。Wnt家族由19种人源蛋白组成，包括Wnt1、Wnt2、Wnt2b（Wnt13）、Wnt3、Wnt3a、Wnt4、Wnt5a、Wnt5b、Wnt6、Wnt7a、Wnt7b、Wnt8a、Wnt8b、Wnt9a（Wnt14）、Wnt9b（Wnt14b）、Wnt10a、Wnt10b、Wnt11和Wnt16。这些基因编码富含半胱氨酸的分泌型糖蛋白。Wnt蛋白可以与在自分泌调节中起关键作用的细胞膜受体结合，和/或通过与相邻细胞膜受体结合参与旁分泌修饰。由Wnt基因介导的信号转导通路称为Wnt信号通路。越来越多的证据表明，Wnt3a通过典型的Wnt信号通路可促进或抑制肿瘤进展，事件取决于癌症的类型。此外，Wnt3a信号转导的作用可被多种蛋白质或化学物质抑制。人Wnt-3a与小鼠、牛和犬Wnt-3a的氨基酸同源性为96%，与鸡、非洲爪哇和斑马鱼的同源性分别为89%、86%和84%。Wnt3a与Wnt3具有87%的氨基酸同源度。在胚胎发育过程中，WNT-3a对于海马体的正常发育、前后构型、体节发育和尾芽的形成都是必需的。WNT-3a还促进造血干细胞、神经干细胞和胚胎干细胞的自我更新。
表皮生长因子（EGF）是一种含有53个氨基酸残基的小分子生长因子，能刺激间充质细胞和上皮细胞的增殖。成熟蛋白要小得多，只有53个氨基酸，是由跨膜区附近的EGF结构域的蛋白水解性切割产生的。EGF在哺乳动物中非常保守，成熟的人EGF与成熟的小鼠和大鼠EGF有70%的同源性。表皮生长因子和成纤维细胞生长因子2诱导胚胎和成人大脑特定区域分离的神经前体细胞增殖。EGF和生长抑素C可替代5%低血小板血浆（PPP）对感受态密度抑制的BALB/c-3T3细胞的促进性作用。EGF的生物学活性包括上皮发育、血管生成、抑制胃酸分泌、成纤维细胞增殖和培养中的表皮细胞集落形成。
表皮生长因子（EGF）是一种含有53个氨基酸残基的小分子生长因子，能刺激间充质细胞和上皮细胞的增殖。成熟蛋白要小得多，只有53个氨基酸，是由跨膜区附近的EGF结构域的蛋白水解性切割产生的。EGF在哺乳动物中非常保守，成熟的人EGF与成熟的小鼠和大鼠EGF有70%的同源性。表皮生长因子和成纤维细胞生长因子2诱导胚胎和成人大脑特定区域分离的神经前体细胞增殖。EGF和生长抑素C可替代5%低血小板血浆（PPP）对感受态密度抑制的BALB/c-3T3细胞的促进性作用。EGF的生物学活性包括上皮发育、血管生成、抑制胃酸分泌、成纤维细胞增殖和培养中的表皮细胞集落形成。
表皮生长因子（EGF）是一种含有53个氨基酸残基的小分子生长因子，能刺激间充质细胞和上皮细胞的增殖。成熟蛋白要小得多，只有53个氨基酸，是由跨膜区附近的EGF结构域的蛋白水解性切割产生的。EGF在哺乳动物中非常保守，成熟的人EGF与成熟的小鼠和大鼠EGF有70%的同源性。表皮生长因子和成纤维细胞生长因子2诱导胚胎和成人大脑特定区域分离的神经前体细胞增殖。EGF和生长抑素C可替代5%低血小板血浆（PPP）对感受态密度抑制的BALB/c-3T3细胞的促进性作用。EGF的生物学活性包括上皮发育、血管生成、抑制胃酸分泌、成纤维细胞增殖和培养中的表皮细胞集落形成。
成熟的人FGF-10是一个约20 kDa的蛋白质，在其N-末端（2，3）附近含有一个富含丝氨酸的区域。其氨基酸序列与小鼠和大鼠的同源性分别为93%和96%。FGF-10是一种间质来源的旁分泌生长因子，被认为在胚胎发育过程中起重要作用。FGF-10在脂肪形成中起重要作用，至少部分是通过自分泌/旁分泌机制促进C/EBPβ的表达。在心脏发生过程中，FGF-10在第二心前区表达。FGF10与成纤维细胞生长因子8（FGF-8）一起促进这些心脏前体细胞的增殖，这些细胞形成心脏的动脉极。
成熟的人FGF-10是一个约20 kDa的蛋白质，在其N-末端（2，3）附近含有一个富含丝氨酸的区域。其氨基酸序列与小鼠和大鼠的同源性分别为93%和96%。FGF-10是一种间质来源的旁分泌生长因子，被认为在胚胎发育过程中起重要作用。FGF-10在脂肪形成中起重要作用，至少部分是通过自分泌/旁分泌机制促进C/EBPβ的表达。在心脏发生过程中，FGF-10在第二心前区表达。FGF10与成纤维细胞生长因子8（FGF-8）一起促进这些心脏前体细胞的增殖，这些细胞形成心脏的动脉极。
